Die Primärstruktur ist die genetisch determinierte Aminosäurensequenz eines Proteins, verbunden durch Peptidbindungen. Sie bestimmt alle höheren Strukturebenen. Insulin hat zum Beispiel 51 Aminosäuren.
Die Sekundärstruktur beschreibt regelmäßige lokale Anordnungen, die durch Wasserstoffbrücken zwischen Carbonyl- und Amidgruppen des Peptid-Backbones stabilisiert werden. Hauptformen: α-Helix (rechtsgängige Schraube) und β-Faltblatt (parallel oder antiparallel).
Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale räumliche Anordnung der gesamten Polypeptidkette. Sie wird durch Disulfidbrücken, ionische Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken und hydrophobe Effekte zwischen den Aminosäureseitenketten stabilisiert.
Die Quartärstruktur entsteht durch die Zusammenlagerung mehrerer Untereinheiten zu einem funktionellen Komplex. Beispiel: Hämoglobin als Tetramer aus zwei α- und zwei β-Ketten.
Hitze, Säuren, Schwermetalle oder organische Lösungsmittel zerstören die räumliche Struktur, ohne die Primärstruktur zu verändern (Denaturierung). Beispiel: gerinnendes Eiklar beim Kochen.
Abitur-Tipp: Merke: Primär → Sekundär → Tertiär → Quartär. Nur die Primärstruktur enthält kovalente Peptidbindungen.